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国内刊号：51-1397/TS
国际刊号：1004-7964
发布日期:
作者：羊希, 李霞, 姜河, 廖学品, 石碧,
关键词：K.paraultunense, 角蛋白酶, 分离纯化, 酶学性质,
将角蛋白降解菌Keratinibaculum paraultunense(K.paraultunense)所产角蛋白酶的粗酶液,依次通过硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose-FF阴离子交换以及Superdex 75凝胶色谱层析等分离纯化,最终得到一种电泳纯的角蛋白酶。其纯化倍数为14.55,回收率为7.24%。SDS-PAGE分析结果表明该酶的相对分子质量约为29 KDa。酶学性质研究表明,该酶最适作用温度为80℃;最适pH为7.5,在pH 6.0～9.0范围内酶活力较为稳定;当以酪蛋白为底物时,该酶的动力学常数Km为4.37 mg·mL~(-1),Vm为14 556 U·(mg·min)~(-1),而当以羊毛角蛋白为底物时,该酶的动力学常数Km为15.66 mg·mL~(-1),Vm为2610 U·(mg·min)~(-1);Ca~(2+)对酶活有明显的促进作用,但苯基甲基磺酰氟(PMSF)对酶活有较强的抑制作用。
来源：2019年第3期
《皮革科学与工程》期刊编辑部
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